應用熒光光譜法研究了十六烷基三甲基溴化銨（cTAB）與牛血清白蛋白（BSA）的相互作用機制。實驗結果表明，CTAB主要以靜態猝滅的方式使得BSA的熒光強度顯著降低；求得它們在16℃和25℃溫度下的結合常數以及結合位點數n；計算得出CTAB與牛血清白蛋白的相關熱力學參數（25℃）；CTAB和BSA主要憑借范德華力和氫鍵作用結合。同時以芘為熒光探針、二苯甲酮為猝滅劑，用穩態熒光據針法測定了CTAB的臨界膠團濃度（CMC）與不同表面活性劑濃度下的膠團聚集數（N）并研究了BSA對其臨界膠團聚集數的影響。且用同步熒光技術考察了十六烷基三甲基溴化銨對牛血清白蛋白構象的影響。
